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三、是非判斷(用“對”、“錯(cuò)”表示,并填入括號中)
1.胰島素分子中含有兩條多肽鏈,所以每個(gè)胰島素分子是由兩個(gè)亞基構(gòu)成( )
2.蛋白質(zhì)多肽鏈中氨基酸的種類數(shù)目、排列次序決定它的二級、三級結(jié)構(gòu),即一級結(jié)構(gòu)含有高級結(jié)構(gòu)的結(jié)構(gòu)信息。( )
3.肽鍵中相關(guān)的六個(gè)原子無論在二級或三級結(jié)構(gòu)中,一般都處在一個(gè)剛性平面內(nèi)。( )
4.構(gòu)成天然蛋白質(zhì)的氨基酸,其D-構(gòu)型和L-型普遍存在。( )
5.變構(gòu)效應(yīng)是蛋白質(zhì)及生物大分子普遍的性質(zhì),它有利于這些生物大分子功能的調(diào)節(jié)。( )
6.功能蛋白質(zhì)分子中,只要個(gè)別氨基酸殘基發(fā)生改變都會引起生物功能的喪失。( )
7.具有四級結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì),當(dāng)它的每個(gè)亞基單獨(dú)存在時(shí)仍能保持蛋白質(zhì)有的生物活性。( )
8.胰島素分子中含有A7-S-S-B7,A20-S-S-B19和A6-S-S-A11三個(gè)二硫鍵,這些屬于二級結(jié)構(gòu)的內(nèi)容。( )
9.-折疊是主肽鏈相當(dāng)伸展的結(jié)構(gòu),因此它僅存在于某些纖維狀蛋白質(zhì)中。( )
10.在RNase(核糖核酸酶)分子中存在His12、His119側(cè)鏈的咪唑基及Lys41-NH3由于多肽鏈?zhǔn)前刺囟ǚ绞秸郫B成一定空間結(jié)構(gòu),這三個(gè)在一級結(jié)構(gòu)上相距甚遠(yuǎn)的氨基酸殘基才彼此靠近構(gòu)成RNase的催化中心。( )
11.變性后的蛋白質(zhì)電泳行為不會改變( )
12.沉降系數(shù)S是蛋白質(zhì)以及核酸分子量大小常用的表示單位。( )
13.調(diào)節(jié)溶液的pH值對鹽析分離蛋白質(zhì)影響不大。( )
14.Folin-酚試劑法測定蛋白質(zhì)的靈敏度較高,但由于不同蛋白質(zhì)含有酪氨酸的量不盡相同,會使測定結(jié)果往往帶來較大偏差。( )
15.重金屬鹽對人畜的毒性,主要是重金屬離子會在人體內(nèi)與功能蛋白質(zhì)結(jié)合引起蛋白質(zhì)變性所致。( )
16.利用蛋白質(zhì)系數(shù)計(jì)算粗蛋白含量時(shí)對不同的生物樣品都一樣(即為6.25)。( )
17.胰蛋白酶作用時(shí)對肽鍵N-端氨基酸殘基的要求是賴氨酸或精氨酸,這種專一性可稱為基團(tuán)專一性。( )
18.同源蛋白質(zhì)中,保守性較強(qiáng)的氨基酸殘基在決定蛋白質(zhì)三維結(jié)構(gòu)與功能方面起重要作用,因此致死性突變常常與它們的密碼子突變有關(guān)。( )
19.肽平面或酰胺平面是因?yàn)?C-NH-結(jié)構(gòu)中 C=0的電子離域或說是sp2雜化N的孤對電子與 C=0 P-共軛后引起的。( )
20.有兩種蛋白質(zhì)A和B的等電點(diǎn)分別是6.5和7.2,在pH為8.5的條件下同一靜電場中A一定比B向異極泳動(dòng)速度快。( )
21.多肽鏈出現(xiàn)180°回折的地方會形成轉(zhuǎn)角,其中甘氨酸和脯氨酸常出現(xiàn)在-轉(zhuǎn)角處,因?yàn)槠鋫?cè)鏈較短,對4→1氫鍵形成空間位阻小。( )
22.苯丙氨酸疏水性比纈氨酸強(qiáng)( )
23.由于靜電作用,在等電點(diǎn)時(shí)氨基酸的溶解度最小( )
24.滲透壓法、超離心法、凝膠過濾法及PAGE(聚丙稀酰胺凝膠電泳)法都是利用蛋白質(zhì)的物理化學(xué)性質(zhì)來測定蛋白質(zhì)的分子量的( )
25.當(dāng)某種蛋白質(zhì)分子的酸性氨基酸殘基數(shù)目等于堿性氨基酸殘基數(shù)目時(shí),此蛋白質(zhì)的等電點(diǎn)為7.0( )
26.蛋白質(zhì)的亞基(或稱為亞單位)和肽是同義詞( )