三、是非題

　　1.測(cè)定酶活力時(shí)，底物的濃度不必大于酶的濃度。

　　2.酶促反應(yīng)的初速度與底物濃度無(wú)關(guān)。

　　3.當(dāng)?shù)孜锾幱陲柡退�平時(shí)，酶促反應(yīng)的速度與酶濃度成正比。

　　4.酶有幾種底物時(shí)，其Km值也不相同。

　　5.某些調(diào)節(jié)酶的V---S的S形曲線表明，酶與少量底物的結(jié)合增加 了酶對(duì)后續(xù) 底物的親和力。

　　6.在非竟?fàn)幮砸种苿┐嬖谙�，加入足夠量的底物，酶促反�?yīng)能夠達(dá)到正常的Vm.。

　　7.如果有一個(gè)合適的酶存在，達(dá)到過(guò)渡態(tài)所需的活化能就減少。

　　8.T.Cech從自我剪切的RNA中發(fā)現(xiàn)了有催化活性的RNA,稱(chēng)之為核酶。

　　9.同工酶指功能相同、結(jié)構(gòu)相同的一類(lèi)酶。

　　10.最適溫度是酶特征的物理常數(shù)，它與作用時(shí)間長(zhǎng)短有關(guān)。

　　11.酶促反應(yīng)中，酶飽和現(xiàn)象是普遍存在的。

　　12.轉(zhuǎn)氨酶 的輔酶是吡哆醛。

　　13.酶之所以有高的催化效率是因?yàn)樗�可提高反�?yīng)活化能。

　　14.對(duì)于多酶體系，正調(diào)節(jié)物一般是別構(gòu)酶 的底物，負(fù)調(diào)節(jié)物一般是別構(gòu)酶的直接產(chǎn)物或代謝序列的最終產(chǎn)物

　　15.對(duì)共價(jià)調(diào)節(jié)酶進(jìn)行共價(jià)修飾是由非酶蛋白進(jìn)行的。

　　16.反競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用的特點(diǎn)是Km值變小，Vm也變小。

　　17.別構(gòu)酶調(diào)節(jié)機(jī)制中的齊變模型更能解釋負(fù)協(xié)同效應(yīng)。

　　四、計(jì)算題

　　1.某底物在溶液中的濃度為0.001mmol,而其活性中心的濃度的為100mmol,求活性中心的濃度比溶液中的的濃度高多少倍?

　　2.酶作用于某底物的米氏常數(shù)為0.005mol,其反應(yīng)速度分別為最大反應(yīng)速度 90%,50%,10%時(shí)，底物濃度應(yīng)為多少?

　　3.催化焦磷酸水解的酶的分子量為120 000 ,由六個(gè)相同的亞基組成，純酶的比活力為3600U/mg酶，它的一個(gè)活力單位(U)規(guī)定為：15分鐘內(nèi)在37℃標(biāo)準(zhǔn)條件下水解10微摩爾焦磷酸的酶量。

　　求：(1)每mg酶在每秒鐘內(nèi)水解多少摩爾底物。(2)每mg酶中有多少摩爾的活性中心?(假設(shè)每個(gè)亞基上有一個(gè)活性中心)。(3)酶的轉(zhuǎn)換系數(shù)

　　4.稱(chēng)取25mg的蛋白酶粉配制成25ml酶液，從中取出0.1ml,以酪蛋白 為底物用Folin-酚比色法測(cè)定酶活力，結(jié)果表明每小時(shí) 產(chǎn)生1500μg酪氨酸。另取2ml酶液，用凱氏定氮法測(cè)得蛋白氮為0.2mg。若以每分鐘產(chǎn)生1μg酪氨酸的量為1個(gè)活力單位計(jì)算，根據(jù)以上數(shù)據(jù)，求：A、1ml酶液中蛋白的含量及活力單位。 B .1g酶制劑的總蛋白含量及總活力。 C . 酶比活力

　　5.某酶的Km=4.7×10-5mol/L;Vmax=22μmol/min。當(dāng)[S]=2×10-4mol/L，[I]=5×10-4mol/L，Ki=3×10-4mol/L時(shí)，求：I為競(jìng)爭(zhēng)性抑制和非競(jìng)爭(zhēng)性抑制時(shí)，V分別是多少?

　　五、名詞解釋

　　酶的活性中心 酶的專(zhuān)一性 競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用 非競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用 別構(gòu)酶 別構(gòu)效應(yīng) 同工酶 酶的比活力 酶原激活 寡聚酶 酶的轉(zhuǎn)換數(shù) 輔酶和輔基 誘導(dǎo)契合 全酶 別構(gòu)酶的序變模型及齊變模型 固化酶 多酶體系 RNA酶 過(guò)渡態(tài)

　　六、問(wèn)答題

　　1.為什么處于低介電環(huán)境中的基團(tuán)之間的反應(yīng)會(huì)得到加強(qiáng)?

　　2.影響酶高催化效率的因素及其機(jī)理是什么?為什么說(shuō)咪唑基是酸堿催化中的重要基團(tuán)?

　　3.什么是別構(gòu)效應(yīng)?簡(jiǎn)述別構(gòu)酶的結(jié)構(gòu)和動(dòng)力學(xué)特點(diǎn)及其在調(diào)節(jié)酶促反應(yīng)中的作用。

　　4.某酶在溶液中會(huì)喪失活性，但若 此溶液中同時(shí)存在巰基乙醇可以避免酶失活，該酶應(yīng)該是一種什么酶，為什么?

　　5.測(cè)定酶活力時(shí)為什么以初速度為準(zhǔn)?

　　6.為什么酶的最適pH不是一個(gè)物理常數(shù)?

　　7.羧肽酶A催化甘氨酰酪氨酸水解時(shí)，其催化機(jī)制的幾個(gè)效應(yīng)是什么?

　　8.同工酶作為一個(gè)重要生化指標(biāo)，主要用于哪些研究領(lǐng)域?