四、是非題

　　1.酶是生物催化劑，只能在體內起催化作用。

　　2.一種輔助因子只能與一種酶蛋白結合而構成特異的酶。

　　3.已知的生物催化劑都是具蛋白質性質的酶。

　　4.調節(jié)酶的Km值隨酶濃度的變化而變化。

　　5.Km等于U=l/2Umax時的酶濃度。

　　6.如果有足夠的底物存在，即使有非競爭性抑制劑存在，酶促反應的正常Umax值也能達到。

　　7.競爭性抑制劑不改變酶促反應的最大速度。

　　8.幾乎所有酶的Km值隨酶濃度的變化而變化。

　　9.催化乳酸轉變?yōu)楸�酮酸的酶屬于異構酶類�?/P>

　　10.催化丙酮酸轉變?yōu)椴莺ㄒ宜岬拿笇儆诤铣擅割悺?/P>

　　11.同工酶可催化相同的化學反應，所以結構相同。

　　12.競爭性抑制劑的存在不改變酶的Km值。

　　13.金屬酶只有在反應體系中加人所需的金屬離子時，才表現(xiàn)其活性。

　　14.酶促反應的速度與酶濃度成正比。

　　15.共價調節(jié)酶的活性受ATP的共價修飾調節(jié)。

　　16.共價調節(jié)酶一般都存在兩種活性形式。

　　17.催化可逆反應的酶，對正逆兩個方向反應的Km相同。

　　18.非競爭性抑制劑與酶的活性部位結合后使酶的活性降低。

　　19.一種酶蛋白只能與一種輔助因子結合而成為特定的酶分子。

　　20.一種酶對正、逆向反應都有作用。

　　21.根據(jù)酶所催化的反應類型可將酶分為六大類。

　　22.根據(jù)酶所催化的底物不同，將酶分為六大類。

　　23.酶的催化效率極高，因為它能改變反應的平衡點。

　　24.氧化還原酶類的輔酶都是NAD或NADP。

　　25.裂合酶類催化底物的裂解或其逆過程。

　　26.胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶的構象十分相似。

　　27.當?shù)孜餄舛认�耗一半時的反應速度即代表米氏常數(shù)Km。

　　28.酶一般是根據(jù)它所催化的底物來命名的。

　　29.催化可逆反應的酶，對正、逆向反應的Km值不同。

　　30.因酶促反應也是一種化學反應，所以隨著溫度的升高反應速度加快。

　　31.最適溫度不是酶的特征物理常數(shù)。

　　32.凡能提高酶活性的物質都稱為該酶的激活劑。

　　33.凡抑制劑都能與酶的活性中心結合而使酶的催化活性降低。

　　34.競爭性抑制劑是指抑制劑與酶的結合有競爭性。

　　35.非競爭性抑制劑是指抑制劑與酶的結合沒有競爭性。

　　36.反競爭性抑制劑只與ES復合物結合。

　　37.當反應體系中有反競爭性抑制劑存在時，Km和Umax都增加。

　　38.一個理想的純化程序，隨著分離純化的迸行，比活力應增加。

　　39.酶活力指酶催化一定的化學反應的能力。

　　40.一般來說酶是具有催化作用的蛋白質，相應地蛋白質都是酶。

　　五、問答題

　　1.試比較酶與非酶催化劑的異同點。

　　2.解釋酶作用專一性的假說有哪些?各自的要點是什么?

　　3.酶的習慣命名法的命名原則是什么?

　　4.簡述酶促反應速度的影響因素?

　　5.在一酶促反應中，若底物濃度為飽和，并有一種抑制劑存在，問:

　　1)繼續(xù)增加底物濃度，2)增加抑制劑濃度，反應速度將如何變化?為什么?

　　6.何謂Km?試比較V-[S]作圖法和雙倒數(shù)作圖法求Km的原理及優(yōu)缺點。

　　7.何謂共價調節(jié)酶?舉例說明其如何通過自身活性的變化實現(xiàn)對代謝的調節(jié)。

　　8.舉例說明酶的專一性及其研究意義是什么?

　　9.下表數(shù)據(jù)是在沒有抑制劑存在或有不同濃度的抑制劑存在時測得的反應速度隨底物濃度變化的情況:

　�、艧o抑制劑存在時，反應的最大速度和Km是多少?

　�、迫粲�2mmol的抑制劑存在，反應的最大速度和Km又是多少?該抑制劑屬于何種類型的抑制作用?EI復合物的解離常數(shù)是多少?

　　⑶若有1OOmmol的抑制劑存在，最大反應速度和Km又是多少?該種抑制劑屬于何種類型的抑制作用?EI復合物的解離常數(shù)是多少?

　　10酶原及酶原激活的生物學意義是什么?

　　11.簡述米氏常數(shù)Km的物理意義。

　　12.進行酶活力測定時應注意什么?為什么測定酶活力時以測初速度為宜?

　　13.為什么酶反應的酸堿催化主要不是依靠H+和OH-?酶反應中有哪些常見的親核基團和親電子基團?酶蛋白中既能作為質子供體又能作為質子受體的最有效又最活潑的催化基團是什么?活性中心是疏水區(qū)有何意義?

　　14.有一克淀粉酶制劑，用水溶解成1000毫升，從中取出1毫升測定淀粉酶活力，測知每5分鐘分解0.25克淀粉，計算每克酶制劑所含的淀粉酶活力單位數(shù)?(已知淀粉酶活力單位的定義為：在最適條件下每小時分解l克淀粉的酶量稱為1個活力單位。

　　15.簡述酶的分離提純的步驟?

　　16.為什么胰臟酶原激活過程中產生的膚鏈的C-末端氨基酸一般是精或賴氨酸?

　　18.堿性磷酸酶水解1-磷酸葡萄糖產生葡萄糖和磷酸。若用180標記的水作為底物，180將摻入到葡萄糖還是磷酸分子中?

　　19.何謂中間產物學說?有哪些證據(jù)可以說明ES中間復合物的存在?

　　20.胰凝乳蛋白酶的競爭性抑制劑是ß苯基丙酸鹽，它可保護酶活性部位的組氨酸(His57)不被烷基化修飾，而非競爭性抑制劑卻不能，為什么?

　　21.為什么胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶和羧肽酶A都不能水解脯氨酸參與形成的肽鍵(—X-Pro-)?

　　22.當某酶的非競爭性抑制劑存在時，酶促反應的速度為無抑制劑存在時的1/11，已知Ki=0.001，求該抑制劑的濃度是多少?

　　23.稱取25mg蛋白酶粉配制成25ml酶溶液，從中取出0.1ml酶液，以酪蛋白為底物，用Folin-酚比色法測定酶活力，得知每小時產生1500μg酪氨酸。另取2ml酶液，測得蛋白氮為0.2mg，若以每分種產生lμg酪氨酸的酶量為1個活力單位計算，求出：①每m1酶液中所含蛋白質量及活力單位;②比活力;③l克酶制劑的總蛋白及總活力。