參考答案

　　一、名詞解釋

　　1.構(gòu)象：在分子中由于共價(jià)單鍵的旋轉(zhuǎn)所表現(xiàn)出的原子或基團(tuán)的不同空間排布叫構(gòu)象。構(gòu)象的改變不涉及共價(jià)健的斷裂和重新組成，也沒有光學(xué)活性的變化，構(gòu)象形式有無數(shù)種。

　　2.構(gòu)型：在立體異構(gòu)體中原子或取代基團(tuán)的空間排列關(guān)系叫構(gòu)型。構(gòu)型不同的分子在立體化學(xué)形式上能夠區(qū)分。構(gòu)型有兩種，即D-型和L-型。構(gòu)型的改變要有共價(jià)鍵的斷裂和重新組成，從而導(dǎo)致光學(xué)活性的變化。

　　3.氨基酸的等電點(diǎn)：當(dāng)溶液在某一特定的pH時(shí)，氨基酸主要以兩性離子形式存在，凈電荷為零，在電場(chǎng)中不發(fā)生移動(dòng)，此溶液的pH值稱為該氨基酸的等電點(diǎn)。

　　4.二面角：在多肽鏈里，Cα碳原子剛好位于互相連接的兩個(gè)肽平面的交線上。Cα碳原子上的Cα-N和C-C都是單鍵。可以繞鍵軸旋轉(zhuǎn)，其中以Cα—N旋轉(zhuǎn)的角度稱為Φ，而以C-C旋轉(zhuǎn)的角度稱為Ψ，這就是α-碳原子上的一對(duì)二面角。它決定了由α-碳原子連接的兩個(gè)肽單位的相對(duì)位置。

　　5.肽單位：肽鏈主鏈上的重復(fù)結(jié)構(gòu)，如Cαα-CO-NH-Cαα，稱為肽單位或肽單元，每個(gè)肽單位實(shí)際上就是一個(gè)肽平面。

　　6.蛋白質(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu)：由氨基酸在多肽鏈中的數(shù)目、類型和順序所描述的多肽鏈的基本結(jié)構(gòu)。它排除了除氨基酸α-碳原子的的構(gòu)型以外的原子空間排列，同樣的也排除了二硫鍵，所以不等于分子的共價(jià)結(jié)構(gòu)。

　　7.蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)：指多肽鏈主鏈在一級(jí)結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上進(jìn)一步的盤旋或折疊，從而形成有規(guī)律的構(gòu)象，如α-螺旋、β-折疊、β-轉(zhuǎn)角、無規(guī)卷曲等，這些結(jié)構(gòu)又稱為主鏈構(gòu)象的結(jié)構(gòu)單元。維系二級(jí)結(jié)構(gòu)的力是氫鍵。二級(jí)結(jié)構(gòu)不涉及氨基酸殘基的側(cè)鏈構(gòu)象。

　　8.蛋白質(zhì)三級(jí)結(jié)構(gòu)：指一條多肽鏈在二級(jí)結(jié)構(gòu)(超二級(jí)結(jié)構(gòu)及結(jié)構(gòu)域)的基礎(chǔ)上，進(jìn)一步的盤繞、折疊，從而產(chǎn)生特定的空間結(jié)構(gòu)或者說三級(jí)結(jié)構(gòu)是指多肽鏈中所有原子的空間排布。維系三級(jí)結(jié)構(gòu)的的力有疏水作用力、氫鍵、范德華力、鹽鍵(靜電作用力)。另外二硫鍵在某些蛋白質(zhì)中也起非常重要的作用。

　　9.蛋白質(zhì)四級(jí)結(jié)構(gòu)：有許多蛋白質(zhì)是由兩個(gè)或兩個(gè)以上的具有獨(dú)立三級(jí)結(jié)構(gòu)的亞基通過一些非共價(jià)鍵結(jié)合成為多聚體，這些亞基的結(jié)構(gòu)是可以相同的，也可以是不同的。四級(jí)結(jié)構(gòu)指亞基的種類、數(shù)目及各個(gè)亞基在寡聚蛋白中的空間排布和亞基之間的相互作用。維系四級(jí)結(jié)構(gòu)的力有疏水作用力、氫鍵、范德華力、鹽鍵(靜電作用力)。

　　10.超二級(jí)結(jié)構(gòu)：在球狀蛋白質(zhì)分子的一級(jí)結(jié)構(gòu)順序上，相鄰的二級(jí)結(jié)構(gòu)常常在三維折疊中相互靠近，彼此作用，在局部區(qū)域形成規(guī)則的二級(jí)結(jié)構(gòu)的聚合體，就是超二級(jí)結(jié)構(gòu)。常見的超二級(jí)結(jié)構(gòu)有(αα)(βββ)(βαβ)等三種組合形式，另外還有(βαβαβ)和(βcβ)結(jié)構(gòu)也可見到。在此基礎(chǔ)上，多肽鏈可折疊成球狀的三級(jí)結(jié)構(gòu)。(βcβ)結(jié)構(gòu)中的c代表無規(guī)卷曲。

　　11.結(jié)構(gòu)域：在較大的蛋白質(zhì)分子里，多肽鏈的三維折疊常常形成兩個(gè)或多個(gè)松散連接的近似球狀的三維實(shí)體，這些實(shí)體就稱為結(jié)構(gòu)域，例如免疫球蛋白就含有12個(gè)結(jié)構(gòu)域，重鏈上有四個(gè)結(jié)構(gòu)域，氫鏈上有兩個(gè)結(jié)構(gòu)域。結(jié)構(gòu)域是大球蛋白分子三級(jí)結(jié)構(gòu)的折疊單位。

　　12.蛋白質(zhì)的等電點(diǎn)：當(dāng)溶液在某個(gè)pH時(shí)，蛋白質(zhì)分子所帶正電荷數(shù)與負(fù)電荷數(shù)恰好相等，即凈電荷為零，在直流電場(chǎng)中，既不向陽極移動(dòng)，也不向陰極移動(dòng)，此時(shí)溶液的pH就是該蛋白質(zhì)的等電點(diǎn)。

　　13.鹽溶：在蛋白質(zhì)水溶液中，加入少量的中性鹽，如硫酸銨等，會(huì)增加蛋白質(zhì)分子表面的電荷，增強(qiáng)蛋白質(zhì)分子與水分子的作用，從而使蛋白質(zhì)在水溶液中的溶解度增大，這種現(xiàn)象稱為鹽溶。

　　14.蛋白質(zhì)的變性作用:天然蛋白質(zhì)分子受到某些物理、化學(xué)因素，如熱、聲、光、壓、有機(jī)溶劑、酸、堿、脲、胍等的影響，生物活性喪失，溶解度下降，物理化學(xué)常數(shù)發(fā)生變化。這種過程稱為蛋白質(zhì)的變性作用，蛋白質(zhì)變性作用的實(shí)質(zhì)，就是蛋白質(zhì)分子中次級(jí)鍵的破壞，而引起的天然構(gòu)象被破壞，使有序的結(jié)構(gòu)變成無序的分子形式。蛋白質(zhì)的變性作用只是三維構(gòu)象的改變，而不涉及一級(jí)結(jié)構(gòu)的改變。

　　15.蛋白質(zhì)的復(fù)性:變性蛋白質(zhì)在一定的條件下可以重建其天然構(gòu)象，恢復(fù)其生物活性，這種現(xiàn)象稱為蛋白質(zhì)的復(fù)性。

　　16.鹽析:高濃度的中性鹽類，如硫酸銨、硫酸鈉、氯化鈉等，可以脫去蛋白質(zhì)分子的水膜，同時(shí)，中和蛋白質(zhì)分子的電荷，從而使蛋白質(zhì)從溶液中沉淀下來，這種現(xiàn)象稱為鹽析。

　　17.蛋白質(zhì)的變構(gòu)效應(yīng):在寡聚蛋白分子中，一個(gè)亞基，由于與配體的結(jié)合，而發(fā)生的構(gòu)象變化，引起相鄰其它亞基與配體結(jié)合的能力亦發(fā)生改變。這種效應(yīng)稱為蛋白質(zhì)的變構(gòu)效應(yīng)。

　　18.沉降系數(shù):一種蛋白質(zhì)分子在單位離心力場(chǎng)里的沉降速度為恒定值，被稱為沉降常數(shù)或沉降系數(shù)，常用S表示。

　　19.電泳:在直流電場(chǎng)中，帶正電荷的蛋白質(zhì)分子向陰極移動(dòng)，帶負(fù)電荷的蛋白質(zhì)分子向陽極移動(dòng)，這種移動(dòng)現(xiàn)象，稱為電泳。

　　20.偶極離子:在同一個(gè)氨基酸分子上含有等量的正負(fù)兩種電荷，由于正負(fù)電荷相互中和而呈電中性，這種形式稱為偶極離子。

　　二、填空題

　　1. 2，4二硝基氟苯/FDNB、丹磺酰氯/DNS-Cl、異硫氰酸苯酯/PITC、氨肽酶、肼解、羧肽酶

　　2. αα、βαβ、βββ

　　3.蛋白水解酶酶解、對(duì)角線電泳

　　4.色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸、280

　　5.酸性、堿性、Asp、Glu、Arg、Lys、His

　　6. 16%

　　7.兩性、負(fù)電

　　8.酸、堿、6.02、陽

　　9.二、不相同、均一亞基或一條肽鏈

　　10.化學(xué)合成、牛胰島素

　　11.20、甘氨酸、氨基、羧基

　　12. 中心軸、N-H、C=O、肽平面上的H與O

　　13. Cys、Gly

　　14. 電荷、水化膜

　　15. 球狀、纖維狀

　　16.Lys、Arg

　　17.羥基、羧基、巰基

　　18.②、①、③、④

　　19.3.6、0.54nm、0.15nm

　　20.協(xié)同、變構(gòu)

　　21.右

　　22.肽鍵、二硫鍵、氫鍵、疏水作用力、離子鍵、范德華力

　　23.Edman、PITC、PTC-aa、PTH-aa

　　24.α-螺旋、β-折疊、β-轉(zhuǎn)角、無規(guī)則卷曲

　　25.疏水作用力

　　26.沉降速度法、凝膠過濾法、電泳法

　　27.谷光甘肽、谷aa、半胱氨酸、甘氨酸、肽、巰基

　　28.Sanger、Sanger、胰島素、二、30、21、三、二硫

　　29.二、氫鍵、30、72

　　30.(NH4)2SO4、NaCl、Na2SO4

　　三、選擇題

　　1.A 2.B 3.C 4.C 5.C 6.B 7.D 8.A 9.A 10.B

　　11.C 12.B 13.C 14.B 15.A 16.D 17.D 18.D 19.B 20.C

　　21.D 22.A 23.D 24.A 25.D 26.C 27.D 28.B 29.D 30.B

　　31.D 32.B 33.C 34.D 35.D 36.D 37.B

　　四、是非題

　　1.錯(cuò) 2.錯(cuò) 3.對(duì) 4.對(duì) 5.對(duì) 6.錯(cuò) 7.對(duì) 8.錯(cuò) 9.錯(cuò) 10.對(duì)

　　11.對(duì) 12.對(duì) 13.錯(cuò) 14.對(duì) 15.錯(cuò) 16.對(duì) 17.對(duì) 18.錯(cuò) 19.對(duì) 20.錯(cuò) 21.錯(cuò) 22.對(duì) 23.錯(cuò) 24.對(duì) 25.錯(cuò) 26.錯(cuò) 27.對(duì) 28.錯(cuò) 29.對(duì) 30.錯(cuò) 31.對(duì) 32.對(duì) 33.對(duì) 34.錯(cuò) 35.錯(cuò) 36.錯(cuò)

　　五、問答題

　　1. 血紅蛋白含有2個(gè)α亞基和2個(gè)β亞基，每個(gè)亞基均有一個(gè)血紅素。每個(gè)血紅素都可以和一個(gè)氧分子結(jié)合。但是4個(gè)亞基和氧分子的結(jié)合能力有所不同。每一個(gè)亞基和氧分子結(jié)合后，這個(gè)亞基發(fā)生構(gòu)象改變，使得其他亞基和氧分子結(jié)合更容易，呈現(xiàn)亞基間的協(xié)同效應(yīng)。除了亞基間的協(xié)同效應(yīng)可影響亞基和氧的結(jié)合，氫離子和二氧化碳可以促進(jìn)和血紅蛋白結(jié)合的氧分子的釋放，即所謂‘波爾效應(yīng)’。2，3-二羥基甘油磷酸和亞基結(jié)合后也可以抑制血紅蛋白和氧的結(jié)合。

　　2. 此肽段的序列為：酪氨酰-精氨酰-甲硫氨酰-脯氨酸。確定脯氨酸殘基存在的依據(jù)是與茚三酮反映呈黃色。

　　3. 由結(jié)果⑴可得知此肽的N端是Ala;由結(jié)果⑵可知C端四肽的序列是Gly-Lys-Met-Asp;由結(jié)果⑶可知N端的三肽序列為Ala-Ser-Lys，中間的肽段序列為Phe-Gly-Lys，二肽被CNBr處理后游離出自由天冬氨酸，這提示了這二肽的序列為Met-Asp，而且沒有堿性殘基，因此是整個(gè)肽鏈的C端二肽。完整的八肽序列為：Ala-Ser-Lys-Phe-Gly-Lys-Met-Asp。

　　T ↓CT↓ T ↓

　　Ala-Ser-Lys-Phe-Gly-Lys-Met-Asp

　　DNP-Ala DNP-Gly

　　4.該九肽序列為：Tyr-Pro-Gly-Phe-Asp-Met-Gly-Arg-Phe

　　CT↓ CNBr↓ T ↓

　　Tyr-Pro-Gly-Phe-Asp-Met-Gly-Arg-Phe

　　DNP-Tyr

　　通常Pro的存在有可能影響蛋白水解酶對(duì)附近肽鍵的作用，因此，更可能的序列是Pro-Gly而不是Gly-Pro。

　　5. 用兩種羧肽酶和氨肽酶作用此九肽，都不能釋放出氨基酸，證明了第2位和第八位的殘基均為脯氨酸;用FDNB可以測(cè)得該肽的N末端為Ala，用胰蛋白酶作用可得到Ala，Pro，Lys組成的三肽，這表明了第三位的殘基為L(zhǎng)ys;同時(shí)得到一段五肽和游離的Arg，這提示了Arg是第四位的殘基。用胰凝乳蛋白酶作用后，可得到一段六肽和一段三肽，同時(shí)也確認(rèn)了第六位殘基是帶芳香性側(cè)鏈的Tyr。由六肽的氨基酸組成測(cè)得，確定其中含有Val，很自然的可認(rèn)定這殘基應(yīng)是第五位的殘基。用FDNB證明了酶解后所得三肽的N末端，即九肽的第七位殘基，是Glu后，九肽的C末端也肯定是Gly。

　　6. 肌紅蛋白和血紅蛋白的氧合曲線的差別是：前者是雙曲線形式，后者是S型曲線。原因是肌紅蛋白是單個(gè)亞基的氧結(jié)合蛋白，不存在協(xié)同效應(yīng);而血紅蛋白是含有4個(gè)亞基的氧結(jié)合蛋白，彼此間存在著協(xié)同效應(yīng)。可參閱主要參考書(1)上冊(cè)184-188頁。

　　7. 首先要有一種或幾種檢測(cè)或鑒定外源基因表達(dá)產(chǎn)物的方法，然后，在每一次分離純化后檢測(cè)表達(dá)產(chǎn)物存在哪一個(gè)級(jí)分中。⑴用硫酸銨或酒精分級(jí)沉淀，可根據(jù)蛋白質(zhì)的溶解度的差別進(jìn)行分離。⑵SDS-PAGE、凝膠過濾、超離心，以及超濾可對(duì)分子量不同的蛋白質(zhì)進(jìn)行分離。⑶對(duì)帶電行為不同的蛋白質(zhì)可以用離子交換層析、等電聚焦、圓盤電泳、毛細(xì)管電泳等方法進(jìn)行分離;但是在使用這一類型的方法時(shí)選擇溶液的pH值至關(guān)重要，因?yàn)榈鞍踪|(zhì)的帶電行為和溶液的pH值密切相關(guān)。⑷如果具備表達(dá)產(chǎn)物的抗體，則可以使用親和層析或免疫沉淀的方法簡(jiǎn)潔的分離所需的表達(dá)產(chǎn)物。⑸使用吸附量較大的離子交換層析和親和層析，以及對(duì)飽和硫酸銨或聚乙二醇反透析，還有冷凍干燥等方法都可以達(dá)到濃縮樣品的目的，然而這些方法使用時(shí)，都存在著拖延或除去小分子化合物的問題。相比而言，選用合適截流分子量的超濾膜，進(jìn)行超過濾，往往能同時(shí)達(dá)到濃縮樣品和去鹽(包括小分子)的目的。⑹在上述的(2)和(3)這兩大類用于分離純化產(chǎn)物的過程，實(shí)際上也有樣品純度鑒定的作用。此外，末端分析、質(zhì)譜和反相的HPLC層析也都是有效的樣品純度鑒定的方法。但是應(yīng)注意，樣品的純度是一個(gè)相對(duì)的概念。

　　8.蛋白質(zhì)的變性過程，通�？偸前殡S著有序的結(jié)構(gòu)的破壞和生物活性的喪失。有序結(jié)構(gòu)的破壞包括了亞基間的解離、二級(jí)和三級(jí)結(jié)構(gòu)的改變，多數(shù)情況是肽鏈的松散，原來包埋在內(nèi)部的殘基(主要是疏水性殘基)的暴露�；钚詥适�，除了和配體的結(jié)合能力喪失，還有抗原性的改變。

　　極端的pH、尿素和鹽酸胍等破壞氫鍵的試劑和不同類型的去垢劑都是能引起蛋白質(zhì)變性的試劑 。

　　9.蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)決定蛋白質(zhì)的高級(jí)結(jié)構(gòu)這一原則目前基本上仍是正確的。但是是有條件的。例如同樣一條肽鏈，在存在變性劑的條件下是松散的�，F(xiàn)在所說的蛋白質(zhì)的三級(jí)結(jié)構(gòu)取決于它的氨基酸序列是指在生理?xiàng)l件下，蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)和其三級(jí)結(jié)構(gòu)之間的特定的對(duì)應(yīng)關(guān)系。典型的例子是牛胰核糖核酸酶的二硫鍵被還原，肽鏈松散后，經(jīng)適當(dāng)?shù)臈l件，致使肽鏈中的二硫鍵的正確配對(duì)，此時(shí)肽鏈仍能呈現(xiàn)具有生物活性的天然構(gòu)象。當(dāng)前有相當(dāng)多的蛋白質(zhì)工程的例子可以說明，肽鏈中某些殘基的突變可以引起突變蛋白的構(gòu)象改變。

　　10.最常用的打開二硫鍵的方法是使用巰基試劑，例如巰基乙醇，可使參與二硫鍵的2個(gè)半胱氨酸還原為帶有游離巰基的半胱氨酸。為了使還原反應(yīng)能順利進(jìn)行，通常加入一些變性劑，如高濃度的尿素等。加入過量的還原劑可以防止還原所得的巰基被重新氧化。如果不準(zhǔn)備使肽鏈重氧化，而是進(jìn)一步進(jìn)行結(jié)構(gòu)化學(xué)結(jié)構(gòu)的研究，可以將巰基轉(zhuǎn)化為其他的修飾形式，例如和羧甲基化等烷化劑反應(yīng)。除了已介紹的還原羧甲基化，還有過甲酸氧化法和亞硫酸還原法。

　　11.測(cè)定蛋白質(zhì)中二硫鍵的經(jīng)典方法是對(duì)角線電泳。簡(jiǎn)言之，先是用專一性適中的蛋白質(zhì)水解酶，將蛋白質(zhì)降解為若干片段。隨后進(jìn)行二維紙電泳，在第一相電泳用揮發(fā)性的還原劑處理，然后進(jìn)行第二相電泳。經(jīng)顯色后，在多角線上的肽段均不含有二硫鍵，而偏離對(duì)角線的肽段是形成二硫鍵的肽段，測(cè)定有關(guān)肽段的氨基酸組成，即能確定蛋白質(zhì)肽鏈中二硫鍵配對(duì)的情況。目前利用質(zhì)譜技術(shù)也可以測(cè)定二硫鍵。

　　12.螺旋中一個(gè)殘基的C=O與其后第四個(gè)氨基酸殘基的N-H之間形成氫鍵。形成的氫鍵C=O…H-N幾乎成一直線。每個(gè)氫鍵的鍵能雖不強(qiáng)，但是大量的氫鍵足以維持α-螺旋的穩(wěn)定性。一圈螺旋3.6個(gè)殘基，氫鍵封閉13個(gè)原子。α-螺旋是α-系螺旋的一種，α-系螺旋可用下列通式表示：

　�、湃�內(nèi)原子數(shù)為3n+4，當(dāng)n=3時(shí)，即為α-螺旋。

　�、朴捎讦�-螺旋內(nèi)原子數(shù)為13，從而α-螺旋也寫作：3.613。當(dāng)n=2時(shí)，即為3.010螺旋。此螺旋構(gòu)象不如3.613構(gòu)象穩(wěn)定。

　　13. 胰蛋白酶水解堿性氨基酸羧基端肽鍵可得2條肽段;胰凝乳蛋白酶水解芳香族氨基酸羧基端肽鍵可得3條肽鏈。

　　14. 胰島素是在胰島β-細(xì)胞內(nèi)合成的一種多肽激素。最初合成的是一個(gè)比胰島素分子大一倍多的單肽鏈，稱為前胰島素原，它是胰島素原的前體，而胰島素原又是胰島素的前體。胰島素原是前胰島素原去掉N-末端的信號(hào)肽形成的，被運(yùn)送到高爾基體儲(chǔ)存。當(dāng)機(jī)體需要活性胰島素時(shí)，在特異的肽酶作用下，去掉C肽轉(zhuǎn)變?yōu)榫哂谢钚缘囊葝u素，這就是胰島素原被激活的過程。

　　15. A：用酸解結(jié)果表明此五肽由Ala、Cys、Lys、Ser、Phe組成;B：苯異硫氰酸處理得到PTH-Ser，C：胰蛋白酶水解堿性氨基酸羧基端肽鍵;D：胰凝乳蛋白酶水解芳香族氨基酸羧基端肽鍵

　　因此：⑴胰蛋白酶水解得三肽是Cys-Phe-Ala;⑵胰蛋白酶水解得二肽是Ser-Lys;

　�、俏咫囊患�(jí)結(jié)構(gòu) Ser-Lys-Cys-Phe-Ala。

　　16.pI=0.5(PK1+PK2);Ala pI=6.02;Glu pI=3.22

　　17.一般紙層析是根據(jù)物質(zhì)的極性或親水性的大小來進(jìn)行分離的。這幾種氨基酸的極性大小順序?yàn)镚lu>Ser>Ala>Ile，所以它們?cè)诩垖游鲋械目炻�順序�(yàn)镚lu>Ser>Ala>Ile。

　　18.解：一般來講氨基酸殘基的平均分子量為120Da，此蛋白質(zhì)的分子量為240 000Da，所以氨基酸殘基數(shù)為240 000/120=2000個(gè)。設(shè)有X個(gè)氨基酸殘基呈α-螺旋結(jié)構(gòu)，則：

　　X×0.15+(2000-X)×0.36=5.06×10-5×107nm=506nm計(jì)算后：X=1019;α-螺旋的長(zhǎng)度為1019×0.15=152.9nm答：α-螺旋占蛋白質(zhì)分子的百分比為：152.9/506=30.22%

　　19.⑴Val、Pro、Phe和Ile是非極性氨基酸，它們的側(cè)鏈一般位于分子的內(nèi)部。Asp、Lys、His是極性氨基酸，它們的側(cè)鏈一般位于分子的表面。

　　⑵Ser、Thr、Asn和Gln在生理pH條件下有不帶電荷的極性側(cè)鏈，它們能參與內(nèi)部氫鍵的形成，氫鍵中和了它們的極性，所以它們能位于球狀蛋白質(zhì)分子的內(nèi)部。

　　20.由于穩(wěn)定α-螺旋的力是氫鍵，那么在疏水環(huán)境中很少有極性基團(tuán)干擾氫鍵的形成，而在親水環(huán)境中則存在較多的極性基團(tuán)或極性分子，它們能夠干擾α-螺旋中的氫鍵使之變得不穩(wěn)定。所以多肽鏈片段在疏水環(huán)境中更利于α-螺旋的形成。

　　21.胰島素是在胰島β-細(xì)胞內(nèi)合成的一種多肽激素。最初合成的是一個(gè)比胰島素分子大一倍多的單肽鏈，稱為前胰島素原，它是胰島素原的前體，而胰島素原又是胰島素的前體。胰島素原是前胰島素原去掉N-末端的信號(hào)肽形成的，被運(yùn)送到高爾基體儲(chǔ)存。當(dāng)機(jī)體需要活性胰島素時(shí)，在特異的肽酶作用下，去掉C肽轉(zhuǎn)變?yōu)榫哂谢钚缘囊葝u素，這就是胰島素原被激活的過程。