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2017年口腔助理醫(yī)師《生物化學》章節(jié)解析:第七章氨基酸代謝

考試網(wǎng)   2017-01-12   【

  第七章 氨基酸代謝

  1.熟悉蛋白質(zhì)的酶促降解過程。

  2.掌握氨基酸分解代謝的一般規(guī)律(脫氨基和脫羧基作用,氨基酸分解產(chǎn)物氨和α- 酮酸的去路,尿素的合成)。

  3.掌握氨基酸合成途徑的類型、必需氨基酸和一碳單位概念;了解某些重要生物活性物質(zhì)的合成。

  導入:蛋白質(zhì)是生命的物質(zhì)基礎,也是能源物質(zhì)。蛋白質(zhì)在體內(nèi)首先分解為氨基酸而后再進一步代謝,所以氨基酸代謝是蛋白質(zhì)分解代謝的中心內(nèi)容。本章重點講述氨基酸分解代謝。蛋白質(zhì)的合成另立一章。

  第一節(jié) 蛋白質(zhì)的酶促降解

  一、蛋白質(zhì)的營養(yǎng)價值

  蛋白質(zhì)是重要的營養(yǎng)素,人和動物攝食蛋白質(zhì)用以維持細胞、組織的生長、更新和修補;產(chǎn)生酶、激素、抗體和神經(jīng)遞質(zhì)等多種重要的生理活性物質(zhì),這是糖和脂類不可替代的。每克蛋白質(zhì)在體內(nèi)氧氣分解產(chǎn)生4千卡能量。

  植物和大多數(shù)細菌能夠合成全部20種基本氨基酸。然而哺乳類不能全部合成。對于成人來說,纈氨酸、亮氨酸、異亮氨酸、蘇氨酸、甲硫氨酸、賴氨酸、苯丙氨酸和色氨酸必須由食物供應,稱為營養(yǎng)必需氨基酸,對嬰幼兒,組氨酸和精氨酸不能滿足營養(yǎng)需要量?捎缮餀C體合成的氨基酸稱為非必需氨基酸。

  蛋白質(zhì)的營養(yǎng)價值取決于所含氨基酸的種類、數(shù)量及其比例,如果某種食物蛋白中必需氨基酸的種類和比例與人體組織蛋白接近,其營養(yǎng)價值就高。營養(yǎng)價值較低的蛋白質(zhì)混合食用,可使必需氨基酸相互補充提高其營養(yǎng)價值,這稱為蛋白質(zhì)的互補作用。

  蛋白質(zhì)的生理需要量根據(jù)氮平衡實驗,我國營養(yǎng)學會推薦成人每日需要量為80克。

  二、蛋白質(zhì)的酶促降解

  蛋白質(zhì)大分子難以通透生物膜吸收,有時有些抗原、毒素可少量通過粘膜細胞吞飲進入體內(nèi)而引起過敏、毒性反應。食物蛋白必需經(jīng)過消化,水解成氨基酸才被機體利用。消化自胃中開始,主要在小腸進行。

  蛋白水解酶又稱肽酶,包括內(nèi)肽酶、外肽酶、寡肽酶和二肽酶。內(nèi)肽酶有胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶和彈性蛋白酶,對肽鏈內(nèi)肽鍵的特異性不同。胃蛋白酶對底物特異性較低,主要水解Phe、Try C端的肽鍵;胰蛋白酶水解Lys、Arg C端;胰凝乳蛋白酶作用Phe、Try C端;彈性蛋白酶作用脂肪族氨基酸C端。羧肽酶、氨肽酶是外肽酶,羧肽酶B要求肽的C末端氨基酸殘基必須是Arg、Lys;羧肽酶A則水解除Arg、Lys,Pro或羥脯氨酸外的C末端氨基酸殘基。

  胃粘膜主細胞分泌胃蛋白酶原(pepsinogen),經(jīng)胃酸激活生成胃蛋白酶。胃蛋白酶有自身激活作用。胰酶的前體也是無活性的酶原,進入十二指腸后,胰蛋白酶原迅速被腸激酶激活;胰蛋白酶自身激活作用不強,加上胰液中存在的胰蛋白酶抑制劑,可保護胰臟免遭自身消化,但胰蛋白酶能迅速激活胰液中其他幾種酶原。

  組織蛋白酶不同于消化道中的蛋白酶。動物死后,組織自溶和尸體腐爛與它有關。植物的種子、幼苗、葉和果實都含有蛋白酶,種子萌發(fā)時,蛋白酶的活力最強。某些微生物在適當?shù)臈l件下能產(chǎn)生大量的細胞外蛋白酶,利用工業(yè)發(fā)酵可生產(chǎn)蛋白酶。

  氨基酸的吸收主要在小腸,是一個耗能的主動吸收過程。外源性氨基酸和內(nèi)源性氨基酸混合,共同組成氨基酸代謝庫,其去路大部分用以合成組織蛋白質(zhì)。

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糾錯評論責編:hanbing
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